Acide 1,3-diphosphoglycérique

Acide 1,3-diphosphoglycérique
Structure de l'acide 1,3-diphosphoglycérique
Général
Nom IUPAC	Phosphono 2-hydroxy-3-phosphonooxypropanoate
Synonymes	1,3-DPG
No CAS	1981-49-3
PubChem	683
SMILES	C(C(C(=O)OP(=O)(O)O)O)OP(=O)(O)O PubChem, Vue 3D
InChI	Std. InChI : Vue 3D InChI=1S/C3H8O10P2/c4-2(1-12-14(6,7)8)3(5)13-15(9,10)11/h2,4H,1H2,(H2,6,7,8)(H2,9,10,11) Std. InChIKey : LJQLQCAXBUHEAZ-UHFFFAOYSA-N
Propriétés chimiques
Formule brute	C3H8O10P2  [Isomères]
Masse molaire[1]	266,0371 ± 0,006 g·mol-1 C 13,54 %, H 3,03 %, O 60,14 %, P 23,29 %,
Unités du SI & CNTP, sauf indication contraire.

L’acide 1,3-diphosphoglycérique — ou 1,3-diphosphoglycérate sous forme déprotonée, abrégée en 1,3-DPG — est un composé organique présent dans le cytoplasme des cellules de tous les êtres vivants. Seul l'énantiomère 1,3-diphospho-D-glycérate est biologiquement actif. Il intervient selon les cas comme métabolite de la glycolyse en relation avec la chaîne respiratoire ou comme intermédiaire du cycle de Calvin en relation avec la photosynthèse.

Rôle dans la glycolyse

Article principal : glycolyse.

Biosynthèse

	+ NAD+ + Pi  $\begin{smallmatrix}\rightleftharpoons\end{smallmatrix}$  NADH + H+ +
G3P		1,3-DPG
Glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase – EC 1.2.1.12

Le 1,3-diphospho-D-glycérate (1,3-DPG) résulte de la phosphorylation du D-glycéraldéhyde-3-phosphate (G3P) par la glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase avec réduction concomitante d'une molécule de NAD⁺ en NADH + H⁺ ; c'est la seule étape de la glycolyse où est formé du pouvoir réducteur, sous forme de NADH + H⁺. Cette réaction est équilibrée du point de vue de la charge électrique et du nombre d'atomes d'hydrogène par le fait que le phosphate inorganique (Pi) existe, dans le milieu cytoplasmique, sous forme d'ion hydrogénophosphate HPO₄^2-.

Dégradation

	+ ADP  $\begin{smallmatrix}\rightleftharpoons\end{smallmatrix}$  ATP +
1,3-DPG		3PG
Phosphoglycérate kinase – EC 2.7.2.3

Le groupe phosphate à haut potentiel de transfert du 1,3-DPG permet ensuite de phosphoryler une molécule d'ADP en ATP avec formation de 3-phospho-D-glycérate (3PG) sous l'action de la phosphoglycérate kinase ; c'est la première étape de la glycolyse où de l'énergie est récupérée sous forme réutilisable, emmagasinée dans l'ATP.

Bilan

Deux molécules d'ATP avaient été consommées pour convertir le D-glucose en β-D-fructose-1,6-diphosphate (F6DP) au début de la glycolyse. Chaque molécule de F6DP donnant par la suite deux molécules de 1,3-DPG, la dégradation de ce dernier permet de récupérer l'investissement énergétique du début de cette voie métabolique. Le gain net de deux ATP sera réalisé à l'étape finale du processus, par la conversion du phosphoénolpyruvate en pyruvate.

Rôle dans le cycle de Calvin

Article principal : cycle de Calvin.

Biosynthèse				Dégradation
	+ ATP  $\begin{smallmatrix}\rightleftharpoons\end{smallmatrix}$  ADP +				+ NADPH + H+  $\begin{smallmatrix}\rightleftharpoons\end{smallmatrix}$  NADP+ + Pi +
3PG		1,3-DPG		1,3-DPG		G3P

Les réactions de synthèse et de dégradation du 1,3-DPG sont inversées dans le cycle de Calvin par rapport à la glycolyse, à la différence près que le NADPH + H⁺ est utilisé pour réduire le 1,3-DPG dans le cycle de Calvin alors que le 1,3-DPG est synthétisé dans la glycolyse par oxydation au NAD⁺.

Rôle dans l'oxygénation du sang

Chez l'homme, environ une molécule de 1,3-DPG sur cinq est détournée de la glycolyse dans les érythrocytes par la diphosphoglycérate mutase, qui catalyse son isomérisation en 2,3-diphospho-D-glycérate (2,3-DPG) :

	$\begin{smallmatrix}\rightleftharpoons\end{smallmatrix}$
1,3-diphospho-D-glycérate		2,3-diphospho-D-glycérate
Diphosphoglycérate mutase – EC 5.4.2.4

Le 2,3-DPG agit en stabilisant la forme désoxy de l'hémoglobine, ce qui favorise la libération de l'oxygène, rendant le transport de ce dernier plus efficace dans le sang. Dans la mesure où le taux de 1,3-DPG tend globalement à s'accroître quand le taux d'oxygène atmosphérique diminue, le taux de 2,3-DPG croît également, de sorte que la courbe d'affinitié de l'hémoglobine pour l'oxygène s'ajuste afin d'optimiser le transport de ce gaz dans le sang lorsque la pression partielle de ce gaz tend à baisser.

Notes et références

1. ↑ Masse molaire calculée d’après Atomic weights of the elements 2007 sur www.chem.qmul.ac.uk.

Voir aussi

Bibliographie

• (en) Bruce Alberts et al. « Molecular Biology of the Cell, » Garland Science, New York, 2001. ISBN 978-0-8153-4072-0.
• (en) William J. Germann, Cindy L. Stanfield, « Principles of Human Physiology, » Benjamin Cummings, San Francisco, 2002. ISBN 978-0-8053-6056-1.
• (en) Lubert Stryer et al. « Biochemistry, » W. H. Freeman 5^e édition, New York, 2002. ISBN 978-0-7167-4684-3.