Lactate Déshydrogénase

Lactate déshydrogénase

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La lactate déshydrogénase (LDH) ou déshydrogénase lactique est une enzyme (EC 1.1.1.27) présente dans une grande diversité d'organismes, aussi bien végétaux qu'animaux. Elle catalyse la conversion réciproque de pyruvate et de lactate accompagnée de la conversion concomitante de NADH et de NAD⁺. Vu qu'elle peut également catalyser l'oxydation d'hydroxybutyrate, elle est occasionnellement appelée Hydroxybutyrate Déshydrogenase (HBD).

Iso-enzymes

Chaque molécule de LDH consiste en quatre sous-unités. Chaque sous-unité peut être soit de type H (anglais heart = cœur) ou M (muscle) (sur base de leur comportement électrophorétique.) Il y a donc cinq isotypes de LDH :

• LDH-1 (4H) - principalement dans le cœur
• LDH-2 (3H1M) - principalement dans le système réticulo-endothélial
• LDH-3 (2H2M) - principalement dans les poumons
• LDH-4 (1H3M) - principalement dans les reins
• LDH-5 (4M) - principalement dans le foie et les muscles striés

En général, la forme prédominante dans le sérum est la LDH-2. Un taux de LDH-1 plus élevé que celui de LDH-2 suggère un infarctus du myocarde (des lésions des tissus cardiaques qui libèrent la LDH cardiaque, qui est riche en LDH-1, dans la circulation sanguine). Le diagnostic, sur base de ce phénomène, de l'infarctus a toutefois en grande mesure été supplanté par la mesure des taux de troponine I ou T.

Génétique humaine

Les sous-unités H et M sont encodées par deux gènes différents:

• La sous-unité M est encodée par LDHA, situé sur le chromosome 11p15.4 (150000 (en))
• La sous-unité H est encodée par LDHB, situé sur le chromosome 12p12.2-p12.1 (150100 (en))

Mutations

• Des mutations sur la sous-unité M ont été corrélées à une maladie rare, la myoglobinurie d'effort (voir article OMIM)
• Des mutations de la sous-unité H ont été décrites mais ne semblent pas entraîner de maladie.

Aspects médicaux

Hémolyse

En médecine, la LDH est souvent utilisée comme marqueur de dommage tissulaire. Comme la LDH est abondante dans les globules rouges, elle peut servir de marqueur de l'hémolyse. Un échantillon sanguin qui aurait été traité de façon incorrecte peut avoir des activités élevées faussement-positives de LDH à cause des dommages aux érythrocytes.

Turnover (renouvellement) des tissus

D'autres applications du dosage de l'activité de la LDH concernent la destruction des tissus en général ; cela est possible s'il n'y a pas d'autres indices d'hémolyse. On l'utilise pour le suivi des patients cancéreux (en particulier en cas de lymphome), vu que les cellules cancéreuses se renouvellent rapidement, ce qui fait que les cellules détruites entraînent un taux élevé de LDH.

Valeur normale

• Valeur normale de la concentration en LDH plasmatique : 190-390 UI/L

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