Kinase


Kinase

Les kinases, appelées à tort phosphorylases[1] (catalyseur de la phosphorolyse), sont des enzymes du groupe des transférases catalysant les réactions de phosphorylation par l'ajout d'un ion phosphate à une molécule cible. La molécule cible, appelée le substrat, peut être une protéine, un lipide, un sucre ou encore une kinase.

Les kinases sont plus ou moins spécifiques et sont régulées par des combinaisons de seconds messagers.

Il existe un grand nombre de kinases, parmi lesquelles :

Les protéines kinases

Article détaillé : protéine kinase.

Les mécanismes de phosphorylation-déphosphorylation sont extrêmement courants pour réguler l'activité de la cellule. La signalisation cellulaire fait intervenir des protéines kinases qui vont agir sur différents substrats spécifiques pour induire une réponse appropriée de la cellule. Parmi les protéines kinases mobilisées par les récepteurs membranaires et intervenant dans la transduction du signal, on peut citer les PKA (activés par AMPcyclique), les PKG (activés par GMPcyclique), les PKC (activés par du Calcium et des Diglycerides), les MAPK, les JAK, etc. Certains récepteurs membranaires ont eux-mêmes une activité protéine kinase, dite intrinsèque, comme par exemple le récepteur à l'EGF (EGFR ou Epidermal Growth Factor Receptor). Cette protéine intervient dans la régulation de la prolifération cellulaire.

Notes et références

  1. Les phosphorylases catalysent la production de glucose-1-phosphate, par exemple la glycogène phosphorylase dégrade le glycogène (glycogénolyse à partir de phosphorolyse). Il existe même les phosphorylases kinases qui activent la glycogène phosphorylase par phosphorylation et les phosphorylases phosphatases qui hydrolysent le phosphate... Attention à ne pas confondre la phosphorolyse (hydrolyse par un phosphate) et la phosphorylation (ajout d'un phosphate).

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