Enzyme

Enzyme
Figure 1: Diagramme d'une réaction catalytique qui montre l'énergie (E) requise à différentes étapes suivant l'axe du temps (t). Les substrats (A et B) en conditions normales requièrent une quantité d'énergie considérable (E1) pour atteindre l'état de transition A...B, à la suite duquel le produit de réaction (AB) peut se former. L'enzyme (E) crée un microenvironnement dans lequel A et B peuvent atteindre l'état de transition (A...E...B) plus facilement, réduisant ainsi la quantité d'énergie requise (E2). Comme il est plus aisé d'atteindre un niveau énergétique inférieur, la réaction peut avoir lieu plus fréquemment, ce qui se traduit par une vitesse de réaction accrue.
Activation2 updated (fr).svg

Une enzyme (parfois utilisé au masculin) est une protéine qui joue un rôle de catalyseur biologique (ou biocatalyseur), c'est-à-dire de composé qui facilite une réaction biochimique sans en modifier les produits.
Une enzyme est capable d'abaisser l'énergie d'activation d'une réaction et ainsi d'accélérer jusqu'à des millions de fois les réactions chimiques du métabolisme, sans pour autant modifier l'équilibre formé. Les enzymes agissent à faible concentration et elles se retrouvent intactes en fin de réaction.

Une enzyme, comme toute protéine, est synthétisée par les cellules vivantes à partir des informations codées dans l'ADN ou dans l'ARN dans le cas de certains virus. Il existe plus de 3 500 enzymes différentes répertoriées.


Sommaire

Présentation

Découverte

Les premières enzymes isolées furent d'abord nommées ferments solubles, diastases ou zymases.

La première enzyme fut découverte par Anselme Payen et Jean-François Persoz en 1833[1]. Après avoir traité un extrait aqueux de malt à l'éthanol, ils ont précipité une substance sensible à la chaleur. Cette substance était capable d'hydrolyser l'amidon ; ils l'ont nommée diastase, car elle séparait le sucre soluble de l'amidon (diastasis signifiant séparation en grec ancien). On l'appelle aussi amylase α (amylase alpha).

Dénomination et classement

La nomenclature des enzymes n'est pas standardisée mais, par convention, elle se compose le plus souvent d'un radical proche du substrat ou du produit de la catalyse suivi du suffixe « ase ». Par exemple :

  • La glucose-oxydase est une enzyme qui catalyse l'oxydation du glucose.
  • L'amidon-synthétase catalyse la synthèse de l'amidon.

Les enzymes elles sont classifiées par un système numérique standard. Leur numéro est attribué par l' « Enzyme Commission » (EC) voir classification EC.

Il existe deux grandes catégories d'enzymes :

  • les enzymes purement protéiques (qui ne sont constituées que d'acides aminés) ;
  • les enzymes constituées d’une partie protéique (l’apoenzyme) et d’une partie non protéique (le cofacteur), qui appelées « holoenzymes »[2].

Dans le cas des holoenzymes, la catalyse de la réaction ne peut avoir lieu sans un cofacteur. Par exemple, l'aminoacyl-ARNt synthétase (enzyme fixant un acide aminé sur l'ARN de transfert) a besoin d'ATP (qui est donc un coenzyme) pour fixer l'acide aminé sur l'ARNt.

Les enzymes sont classées en six principaux groupes, en fonction du type de réaction qu'elles catalysent :

  1. oxydo-réductases (E.C.1) ;
  2. transférases (E.C.2) ;
  3. hydrolases (E.C.3) ;
  4. lyases (E.C.4) ;
  5. isomérases (E.C.5) ;
  6. ligases ou synthétases (E.C.6).

Terminologie

  • enzyme de la transformation alimentaire : enzyme employée pour contrôler la texture, le goût, l’aspect ou la valeur nutritive des aliments. Les amylases dégradent les complexes polysaccharidiques en sucres plus simples ; et les protéases « attendrissent » les protéines de la viande. Un objectif important de la biotechnologie alimentaire est le développement de nouvelles enzymes alimentaires améliorant la qualité de la transformation des aliments.
  • enzyme de restriction ou endonucléase de restriction : classe d’enzymes qui coupent l'ADN après avoir reconnu une séquence spécifique. Les trois types d’endonucléase de restriction sont :
    • enzyme répressible : enzyme dont l’activité peut être réduite par la présence d’une molécule régulatrice ;
    • enzyme limitant la vitesse : enzyme dont l’activité contrôle le rendement du produit final d’une voie métabolique multi-enzymatique... ;
    • enzyme constitutive : enzyme dont la concentration dans la cellule est constante et n'est pas influencée par une concentration en substrat.

Action

Site actif

L'action d'un enzyme
Article détaillé : site actif.

La fonction des enzymes est liée à la présence dans leur structure (secondaire et tertiaire) d'un site particulier appelé le site actif. Schématiquement, il a la forme d'une cavité ou d'un sillon dans lequel vont se fixer les substrats grâce à plusieurs liaisons chimiques faibles. Une fois fixés, les substrats vont réagir et se transformer en produit.

Le site actif est subdivisé en deux parties : le site de liaison/fixation/reconnaissance (qui reconnaît la complémentarité de forme avec un substrat spécifique à l'enzyme) et le site catalytique (qui permet la réaction transformant le substrat en produit).

« Vitesse initiale » de réaction enzymatique

Purine Nucleoside Phosphorylase

La vitesse de réaction enzymatique est mesurée à partir de la quantité de produit formé ou de réactif disparu par unité de temps.

L'affinité de l'enzyme pour son substrat est donnée par son Km ou constante de Michaelis dans le cas d'une enzyme simple, à un seul site de fixation (enzyme dite michaélienne). Celle-ci est définie comme la concentration de substrat pour laquelle la vitesse de réaction enzymatique est la moitié de la vitesse de réaction maximale.

De nombreux facteurs peuvent modifier la vitesse de réaction enzymatique :

  • les concentrations en enzyme et en substrat ;
  • les concentrations en ions métalliques (inhibiteurs compétitifs);
  • les caractéristiques physico-chimiques du milieu de réaction (température, pH, ...) ;
  • la présence d'inhibiteurs de la réaction enzymatique.

La réaction enzymatique dépend des caractéristiques physico-chimiques du milieu de réaction :

- la température : en conditions optimales, elle doit approcher en général les 37 à 38 °C. Ces valeurs sont indicatives d'enzymes d'animaux à sang chaud, soit presque la température du corps. À l'inverse, si la température dépasse les 60 °C, l'enzyme est dénaturée (rupture des liaisons hydrogènes situées dans des parties variables de la protéine), il y a modification du site actif, et la réaction ne peut pas avoir lieu. Si la température est en dessous de °C, l'enzyme est inactivée car l'agitation moléculaire provoquée par la chaleur est limitée : les molécules de substrat et les enzymes se rencontrent difficilement. Il existe des enzymes thermostables, telles que par exemple l'ADN polymérase utilisée dans la PCR.

- le pH : selon les réactions, le complexe E/S devra se faire le plus proche possible du pHi (ou pH isoelectrique) plus vite à pH neutre, comme pour l'hydrolyse de l'amidon, à pH acide, environ 2, pour la pepsine par exemple, ou encore à pH basique, 8 pour la trypsine. L'état de protonation soit du site actif soit du site de liaison peut en effet être critique dans l'activité de l'enzyme. À l'inverse, certaines enzymes sont relativement peu sensibles aux variations de pH. Néanmoins, sous un pH "extrême" (13-14) l'enzyme est dénaturée comme pour une température dépassant 60 °C.

Régulation de l'activité enzymatique

Réguler l'activité des enzymes permet de réguler le métabolisme de la cellule. Cette activité dépend fortement de la conformation de l'enzyme (et donc de la forme de ses sites), qui peut être modifiée via des phosphorylations et des déphosphorylations.

Certaines enzymes sont actives quand elles sont phosphorylées, d'autres quand elles sont déphosphorylées. Ce sont d'autres enzymes qui régulent les phosphorylations et déphosphorylations : les kinases permettent de transférer un groupement phosphate sur leur substrat, alors que les phosphatases enlèvent un groupement phosphate à leur substrat.

La phosphorylation/déphosphorylation est une régulation où l'enzyme est modifié de façon covalente. Un autre type de régulation importante qui n'implique que la fixation réversible d'un effecteur est l'allostérie.

Pathologie

Les mutations des gènes codant pour des enzymes sont à l'origine des maladies enzymatiques, qui sont pour la plupart des maladies métaboliques.

Notes et références

  1. Payen et Persoz, « Mémoire sur la diastase, les principaux produits de ses réactions et leurs applications aux arts industriels », Annales de chimie et de physique, 2e série, t. 53, 1833, pp. 73-92, consultable sur Google Books.
  2. Lehninger, Nelson et Cox. Principes de Biochimie (pag 199), deuxième edition, 1994.

Voir aussi

Sur les autres projets Wikimedia :

Articles connexes

Liens externes



Wikimedia Foundation. 2010.

Contenu soumis à la licence CC-BY-SA. Source : Article Enzyme de Wikipédia en français (auteurs)

Игры ⚽ Нужен реферат?

Regardez d'autres dictionnaires:

  • Enzyme —   [zu griechisch en »in« und zýmē »Sauerteig«], Singular Enzym das, s, Biokatalysatoren, veraltete Bezeichnung: Fermẹnte, in allen lebenden Organismen vorkommende, intrazellulär gebildete, hochmolekulare Eiweißstoffe (Proteine), die chemische… …   Universal-Lexikon

  • enzyme — [ ɑ̃zim ] n. f. ACAD. ou m. • 1878; gr. en « dans » et zumê « levain » ♦ Biochim. Substance protéique qui catalyse, accélère une réaction biochimique. ⇒ apoenzyme, coenzyme; vx diastase, ferment, zymase. Il existe un grand nombre d enzymes… …   Encyclopédie Universelle

  • Enzyme X — ein niederländisches Hardcore Techno Label, das zu Enzyme Records gehört (das wiederum ein Sublabel von Cardiac Music BV ist). Die Besonderheit bei Enzyme X ist, dass alle Musiker des Labels unter gleichem Namen Tonträger veröffentlichen. Der… …   Deutsch Wikipedia

  • enzyme — en zyme ([e^]n z[imac]m), n. [Pref. en (Gr. en in) + Gr. zy mh leaven.] (Physiol. Chem.) A protein produced by a living organism, capable of catalyzing a chemical reaction. Almost all processes in living organisms require some form of enzyme to… …   The Collaborative International Dictionary of English

  • Enzyme — (griech.), eiweißartige Körper, die fermentartig wirken, in Pflanzen und Tieren weit verbreitet sind und in deren Lebensprozeß eine große Rolle spielen. Über ihre Zusammensetzung ist nichts Sicheres bekannt, über gemeinsame Eigenschaften läßt… …   Meyers Großes Konversations-Lexikon

  • Enzyme — Enzyme, von der Zelle hergestellte Biokatalysatoren, die den Ablauf chemischer Reaktionen beschleunigen, ohne dabei selbst im Endprodukt enthalten zu sein; sind unentbehrlich für sämtliche Stoffwechselvorgänge lebender Organismen, da sie den… …   Deutsch wörterbuch der biologie

  • enzyme — 1881, as a biochemical term, from Ger. Enzym, coined 1878 by German physiologist Wilhelm Kühne (1837 1900), from Modern Gk. enzymos leavened, from en in (see EN (Cf. en ) (2)) + zyme leaven (see ZYMURGY (Cf. zymurgy)) …   Etymology dictionary

  • enzyme — ► NOUN ▪ a substance produced by a living organism and acting as a catalyst to promote a specific biochemical reaction. DERIVATIVES enzymatic adjective enzymic adjective. ORIGIN from modern Greek enzumos leavened …   English terms dictionary

  • enzyme — [en′zīm΄] n. [Ger enzym < LGr enzymos, leavened < Gr en , in + zymē, leaven (see ZYME)] any of various proteins, formed in plant and animal cells or made synthetically, that act as organic catalysts in initiating or speeding up specific… …   English World dictionary

  • Enzyme — Biocatalyst redirects here. For the use of natural catalysts in organic chemistry, see Biocatalysis. Human glyoxalase I. Two zinc ions that are needed for the enzyme to catalyze its reaction are shown as purp …   Wikipedia

  • Enzyme — Bändermodell des Enzyms Triosephosphatisomerase (TIM) der Glykolyse, eine stilisierte Darstellung der Proteinstruktur, gewonnen durch Kristallstrukturanalyse. Die TIM gilt als katalytisch perfektes Enzym (siehe Enzymkinetik) …   Deutsch Wikipedia

Share the article and excerpts

Direct link
Do a right-click on the link above
and select “Copy Link”