Glucose oxydase


Glucose oxydase
Glucose oxydase

3D structure de la GOx
3D structure de la GOx

Caractéristiques générales
Fonction enzyme oxydo-réductase
Symbole GOx, GOD
Identifications & données physiques, biochimiques et biologiques
Numéro CAS 9001-37-0
Nomenclature EC 1.1.3.4

La glucose oxydase (GOx, GOD) est une enzyme oxydo-réductase (EC 1.1.3.4) qui catalyse l'oxydation du glucose en peroxyde d'hydrogène et en D-glucono-δ-lactone. Dans les cellules, elle participe à cliver les sucres (oses), notamment le saccharose (Glc-Fru) en métabolites.

La GOx est largement utilisée pour déterminer la concentration en glucose libre dans les fluides corporels (diagnostic), et dans les aliments (industrie). Elle a de nombreuses applications en biotechnologies, typiquement les tests enzymatiques de biochimie[1]. Elle est le plus souvent extraite d'Aspergillus niger.

Sommaire

Structure

La GOx est une protéine dimèrique contenant des carbohydrates, dont la structure 3D est élucidée. Le site actif où le glucose se lie est une poche profonde.

Activité

La glucose oxydase se lie spécifiquement au β-D-glucopyranose (forme hemiacetal du glucose). Il n'agit pas sur l'α-D-glucose, mais est capable d'agir sur le glucose, car en solution le glucose est sous forme cyclique (à pH7: 36.4M de β-D-glucose et 63.6% de α-D-glucose, 0.5% sous forme linéaire) et car l'oxydation déplace l'équilibre vers le β-D-glucose[1].

La GOx catalyse l'oxydation du β-D-glucose en D-glucono-1,5-lactone, qui ensuite s'hydrolyse en acide glucuronique. (Km = 33-110 mM; 25°C; pH 5.6)

La catalyse requiert un cofacteur, la Flavine Adénine Dinucléotide (FAD, un composant majeur d'oxydation-réduction dans les cellules. Le FAD sert d'accepteur d'électron initial, il est réduit en FADH2 qui sera re-oxydé en FAD (régénération) par l'oxygène moléculaire (O2, plus réducteur que le FAD). L'O2 est enfin réduit en peroxyde d'hydrogène (H2O2).

Applications

La glucose oxydase est largement utilisée, couplée à une réaction de la péroxydase (POD, HRP) qui visualise la formation d'H2O2, et donc permet de doser le glucose libre, ceci dans le sérum ou le plasma en diagnostique clinique[1],[2]. Le test spectrométrique du dosage par la glucose oxydase est manuel ou automatisé, et existe en tests rapides au chevet du patient.

Ce test est aussi réalisé par des méthodes nanotechnologiques, avec des biosenseurs: ces capteur détectent le nombre d'électrons qui passent au travers de l'enzyme connectée à une électrode. Ceci peut servir le control qualité en industrie comme le suivi médical du diabète.

En fabrication par ailleurs, la GOx est utilisée comme additif pour son potentiel d'oxydo-réduction : en boulangerie, il rend la pâte plus ferme, remplacant des oxydants comme le bromate et l'acide ascorbique. Il sert aussi à éliminer l'oxygène en emballage alimentaire, et le D-glucose du blanc d'oeuf pour éviter le brunissement (Réaction de Maillard)

La glucose oxydase est présente dans le miel ou il agit comme agent naturel de préservation, réduisant l'oxygène atmosphérique en peroxyde d'hydrogène, qui détruit les bactéries. On retrouve cette activité bactéricide dans diverses cellules (champignons, cellules immunitaires).

Enzymes apparentées: Notatine et autres

La Notatine, extraite de Penicillium notatum, fut initialement appelée Penicilline A, mais rénommée pour éviter la confusion avec la penicilline[3]. A présent, la notatine est considérée identique à la Penicilline B et la glucose oxydase[4].

Références

  1. a, b et c Fiche technique de la Glucose Oxydase, Interchim
  2. Julio Raba and Horacio A. Mottola, « Glucose Oxydase as an Analytical Reagent », dans Critical Reviews in Analytical Chemistry, vol. 25, no 1, 1995, p. 1–42 [texte intégral] 
  3. Coulthard CE, Michaelis R, Short WF, Sykes G, « Notatin: an anti-bacterial glucose-aerodehydrogenase from Penicillium notatum Westling and Penicillium resticulosum sp. nov », dans Biochem. J., vol. 39, no 1, 1945, p. 24–36 [lien PMID] 
  4. KEILIN D, HARTREE EF, « Specificity of glucose oxidase (notatin) », dans Biochem. J., vol. 50, no 3, janvier 1952, p. 331–41 [lien PMID] 

Voir aussi


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