Dihydrolipoamide S-acétyltransférase


Dihydrolipoamide S-acétyltransférase
Acétyl-CoA:dihydrolipoamide
S-acétyltransférase (E2)
Structure d'une sous-unité de dihydrolipoamide S-acétyltransférase d’Azotobacter vinelandii consituant le noyau du complexe pyruvate déshydrogénase[1] ; PDB 1EAF.
Structure d'une sous-unité de dihydrolipoamide S-acétyltransférase d’Azotobacter vinelandii consituant le noyau du complexe pyruvate déshydrogénase[1] ; PDB 1EAF.
  N° EC   EC 2.3.1.12
  N° CAS   9032-29-5
  Bases de données
  IntEnz   Vue IntEnz
  BRENDA   Entrée BRENDA
  IUBMB   2.3.1.12 à l'IUBMB
  KEGG   Entrée KEGG
  MetaCyc   Voie métabolique
  PRIAM   Profil
  PDB   Structures
  GO   AmiGO / EGO

La dihydrolipoamide S-acétyltransférase (E2), ou dihydrolipoyl transacétylase, est la deuxième des trois enzymes du complexe pyruvate déshydrogénase (PDC), constitué d'une décarboxylase, d'une transacétylase et d'une réductase agissant séquentiellement dans la décarboxylation oxydative du pyruvate en acétyl-CoA, réaction qui réalise notamment la liaison entre la glycolyse et le cycle de Krebs ; les autres enzymes du complexe sont la pyruvate déshydrogénase (E1) et la dihydrolipoyl déshydrogénase (E3).

Sommaire

Le complexe pyruvate déshydrogénase

La réaction globale catalysée par le PDC est la suivante :

Pyruvate wpmp.png   + CoA-SH + NAD+  →  NADH + H+ + CO2 +   Acetyl co-A wpmp.png
Pyruvate   Acétyl-CoA


Le mécanisme de cette réaction est assez complexe, et peut être résumé par le schéma simplifié ci-dessous :

Mécanisme réactionnel du complexe pyruvate déshydrogénase (R = H sur ce schéma) :
    - la pyruvate déshydrogénase (E1) catalyse les étapes A et B avec la thiamine pyrophosphate (TPP),
    - la dihydrolipoamide S-acétyltransférase (E2) catalyse l'étape C avec la lipoamide et la coenzyme A (CoA-SH),
    - la dihydrolipoyl déshydrogénase (E3) catalyse les étapes D et E avec la FAD et la NAD+.

La dihydrolipoamide S-acétyltransférase

La dihydrolipoamide S-acétyltransférase est une acétyltransférase faisant intervenir successivement trois cofacteurs : la thiamine pyrophosphate (TPP, liée à la pyruvate déshydrogénase), la dihydrolipoamide et la coenzyme A (CoA-SH), cette dernière étant convertie en acétyl-coenzyme A (acétyl-CoA).

Thiamindiphosphat.svg   Dihydrolipoamide.svg   Coenzym A.svg
Thiamine pyrophosphate (TPP)   Dihydrolipoamide   Coenzyme A (CoA-SH)

Le véritable cofacteur est en fait l'acide lipoïque davantage que la (dihydro)lipoamide, mais cet acide carboxylique est lié par covalence à la protéine E2 au moyen d'une liaison amide sur un résidu lysine, ce qui donne l'équivalent d'un résidu lipoamide.

Lipoic acid.svg       L-lysine-skeletal.png
Acide lipoïque       L-Lysine

Nomenclature et dénominations

Le nom systématique de cette enzyme est acétyl-CoA:enzyme-N6-(dihydrolipoyl)lysine S-acétyltransférase.

Dans la littérature, elle peut cependant être désignée par tout une série de noms d'usage, tels que (liste non limitative) :

  • acétyl-CoA:dihydrolipoamide S-acétyltransférase,
  • acide lipoïque acétyltransférase,
  • dihydrolipoamide S-acétyltransférase,
  • dihydrolipoate acétyltransférase,
  • dihydrolipoïque transacétylase,
  • dihydrolipoyl acétyltransférase,
  • lipoate acétyltransférase,
  • lipoate transacétylase,
  • lipoïque acétyltransférase,
  • lipoic transacétylase,
  • lipoylacétyltransférase,
  • thioltransacétylase A,
  • transacétylase X.

Notes et références

  1. Mattevi A, Obmolova G, Kalk KH, Teplyakov A, Hol WG, « Crystallographic analysis of substrate binding and catalysis in dihydrolipoyl transacetylase (E2p) », dans Biochemistry, vol. 32, no 15, avril 1993, p. 3887–901 [lien PMID, lien DOI] 



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