Peroxydase


Peroxydase

Une péroxydase, souvent écrit abusivement peroxidase de l'anglais, (par exemple EC 1.11.1.9) est une enzyme de type oxydase qui typiquement catalyse une réaction de la forme :

AH2 + H2O2A + 2 H2O
ROOR' + electron donor (2 e-) + 2H+ → ROH + R'OH

Les péroxydases sont les enzymes parmi les plus universelles du monde vivant. Dans l'organisme, les péroxydases décomposent notamment les composés péroxydes, toxiques.

En chimie et biochimie, les péroxydases sont très utilisées comme objet d'étude et réactifs pour des synthèses. La péroxydase du raifort (HRP) est notamment largement utilisée en biotechnologie comme réactif de détection dans les immuno-essais.

Sommaire

Histoire

Avant même que la notion d'enzyme eût été formulée, Louis-Antoine Planche constatait en 1810 que des extraits de racine de diverses plantes avaient la propriété d'oxyder et donc de recolorer la teinture de gaïac (incolore à l'état réduit) en présence de peroxyde d'hydrogène (ou eau oxygénée, ce qui vallut le nom aux enzymes responsables, les peroxydases. Aujourd'hui, la source la plus commune de péroxydase à usage biotechnologique ou autres est la racine de radis ou de raifort (radis noir). C'est pourquoi les chercheurs la connaissent plutôt sous l'acronyme anglais HRP (HorseRadish Peroxydase)[1].

Activité chimique

Les péroxydases contiennent parfois un hème, une cystéine ou séléno-cystéine qui font une réaction d'oxydo-réduction. Elles utilisent notamment le peroxyde d'hydrogène (H2O2) comme substrat, mais d'autres composés, tels les lipides hydropéroxydes. Les donneurs d'électrons acceptés sont plus ou moins variés selon les peroxydases (lié au site actif). Le cytochrome c peroxidase(EC 1.11.1.5) utilise très spécifiquement le cytochrome c.

Types de péroxydase

On distingue [2]:

  • Les péroxydases à hème:
    • famille des Cyclooxygenases: exemples des ubiquistes Prostaglandin H synthases (cyclo-oxygénase, ou PGHS / CyOx), Lactoperoxydases ('LPO'), Myéloperoxidases ('MPO'), et d'autres moins ubiquistes: alpha-dioxygenase ('DiOx'), Perodains ('Pxd')...
    • péroxydase à 2 hème: exemples des cytochrome C peroxidase ('DiHCcP')
    • familles des catalases: la catalase (N° EC 1.11.1.6, 'Kat')
    • famille des peroxidases DyP-type A/B/C/D: très répandues chez les bactéries, champignons
    • péroxidases de classe I: exemple de l'Ascorbate peroxidase ('APx') et des Cytochrome C peroxidase
    • péroxidases de classe II: exemple de le Lignine Peroxidase
  • Les peroxidases sans hème
    • famille des Alkylhydroperoxidase D ('AgpD') et assimilées
    • Halopéroxidases: exemple la Manganese Catalase ('MnCat')
    • Glutathione péroxidases: enzyme clé du métabolisme oxydatif chez tous les animaux et plantes.
    • Péroxirédoxines: exemple des Peroxiredoxin (1CysPrx, 2CysPrx / AhpC, PrxII / PrxV, PrxQ / BCP)
      • NAD(P)H oxidases: exemple des NADPH oxidase ('NadOxd') et dehydrogenase ('BadDH')

Activité biologique

Ce type d'enzyme unique dans les cellules vivantes a notamment pour fonction de décomposer les péroxydes toxiques générés par les stress oxydatifs (péroxydes dérivés de l'oxygène, hydropéroxydes, péroxy-nitriques). Les péroxydases assurent aussi d'autres fonctions.

  • En biologie végétale, les péroxydases, parfois appelées "isopéroxydases", sont des isoenzymes qui catalysent l'oxydation des composés phénoliques aux dépens du péroxyde d'hydrogène (H2O2)[3]. Les péroxydases jouent un rôle dans la synthèse des parois des cellules des végétaux. Les plantes en ont également besoin pour fabriquer la lignine (constituant du bois). À l'inverse, la lignine est exclusivement dégradée par certaines moisissures car elles seules disposent des péroxydases appropriées (champignon de la pourriture blanche du bois)[combinées avec la dégradation des autres composants du bois, ex. par les cellulases]. D'autres microorganismes utilisent des péroxydases pour fabriquer des antibiotiques.

Voir aussi

Detoxication du péroxide d'hydrogène avec comme cofacteur possible et par ordre de préférence

Notes et références


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