Aminoacyl-ARNt synthétase
Aminoacyl-ARNt synthétase complexée avec son ARNt

Les aminoacyl-ARNt synthétases sont une famille d'enzymes (EC 6.1.1.x) qui catalysent l'estérification des acides aminés sur l'extrémité 3' des ARN de transfert. Cette étape est essentielle à la traduction du message génétique en protéines, les acides aminés ainsi ajoutés à l'extrémité des ARNt étant incorporés par le ribosome dans la chaîne polypeptidique en cours de synthèse. Ce sont des protéines essentielles, conservées chez tous les organismes vivants.

Chez la plupart des organismes vivants, il existe une aminoacyl-ARNt synthétase pour chacun des 20 acides aminés présents dans les protéines (la sélénocystéine, 21ème acide aminé, est incorporée par un mécanisme différent et n'a pas d'aminoacyl-ARNt synthétase associée). Chacune de ces enzymes reconnaît un acide aminé et un ou plusieurs ARNt isoaccepteurs. Leur fonction est essentielle à la fidélité de la traduction du code génétique, car c'est elles qui garantissent que l'acide aminé qui est ainsi estérifié à l'extrémité de l'ARNt correspond bien au bon anticodon. Aucune vérification n'est ensuite effectuée au niveau du ribsome.

Sommaire

Mécanisme

Les aminoacyl-ARNt synthétases catalysent la réaction d'aminoacylation en deux étapes[1], elles activent d'abord l'acide aminé en formant un aminoacyl-adénylate avec l'ATP, avec libération de pyrophosphate. L'acide aminé ainsi activé reste lié à l'enzyme et est transféré sur la fonction 2'-OH ou 3'-OH du ribose de l'adénosine située à l'extrémité 3' de l'ARNt :

  1. Acide aminé + ATP → Aminoacyl-AMP + PPi
  2. Aminoacyl-AMP + ARNt → Aminoacyl-ARNt + AMP

Sur le plan de la nomenclature des enzymes, les aminoacyl-ARNt synthétases sont des ligases et sont classées dans la catégorie EC 6.1.x. Elles se déclinent suivant la nature de l'acide aminé dont elles sont spécifiques : alanyl-ARNt synthétase, méthionyl-ARNt synthétase...

Notes et références

  1. Berg P., Offengand E.J., « An Enzymatic Mechanism for Linking Amino Acids to RNA », dans Proc. Natl. Acad. Sci. USA, vol. 44, 1958, p. 78-86 [lien PMID] 

Voir aussi

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