Alpha-amylase

Alpha-amylase

Amylase

L'amylase[1] (EC 3.2.1.1) est une enzyme digestive classée comme saccharidase (enzyme qui brise les polysaccharides). C'est surtout un constituant du suc pancréatique et de la salive, requis pour le catabolisme des glucides à longue chaîne (comme l'amidon) en unités plus petites.


Sommaire

Types

Il y a deux iso-enzymes de l'amylase : l'amylase pancréatique et l'amylase salivaire. Elles se comportent différemment au focusing isoélectrique, et peuvent être séparées en testant par les anticorps monoclonaux spécifiques. la ptyaline ou amylase salivaire est une substance qui existe dans la salive

Fonction

L'alpha-amylase brise les liens α(1-4)glycosidiques à l'intérieur des chaînes de l'amylose et de l'amylopectine pour ultimement donner des molécules de maltose (disaccharides de α-glucose). Elle ne peut attaquer que l'amidon cuit. Possède un site de liaison à l'émail donc participe à l'élaboration de la pellicule acquise exogène. Se lie avec affinité au S. viridans ce qui conduit à sa clairance ou à son adhésion selon que l'amylase est en solution ou adsorbée à la surface dentaire. L'amylase liée à une bactérie conserve environ 50% de son activité enzymatique. La bactérie liée à l'amylase peut donc fermenter le glu que celle-ci produit en acide organique.

Génétique

Chez l'Homme, toutes les iso-amylases sont liées au chromosome 1q21.

L'enzyme peut être détectée en la mélangeant à son substrat pour obtenir un ou plusieurs produits. Dans ce cas, cette enzyme possède un substrat qui est l'amidon. Ces produits seront le maltose, sucre (diholoside) réducteur qui pourra être détecté grâce à la liqueur de Fehling. (source TP sur les conditions de réaction enzymatique)

Interprétation

Liens externes

Notes et références

  1. La première amylase (et la première enzyme) connue fut l'α-amylase (alpha-amylase) ou diastase, découverte en 1833 par Anselme Payen et Jean-François Persoz. Payen et Persoz, « Mémoire sur la diastase, les principaux produits de ses réactions et leurs applications aux arts industriels », Annales de chimie et de physique, 2e série, t. 53, 1833, pp. 73-92, consultable sur Google Books.
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