Acides aminés soufrés

Acide aminé

Un acide aminé est une molécule organique possédant un squelette carboné et deux fonctions : une amine (-NH2) et un acide carboxylique (-COOH). Les acides aminés sont les unités structurales de base des protéines. Ils mesurent environ 100 picomètres (pm).

Les atomes de carbone de la chaîne carbonée sont ordonnés par rapport au groupe carboxyle et nommés par une lettre grecque : l'atome de carbone directement lié au groupe carboxyle est le carbone α, et si le groupe amino est aussi sur ce carbone, il s'agit d'un acide carboxylique aminé en position α, autrement dit un acide α-aminé. Par exemple, la lysine est un acide α-aminé portant un deuxième groupe aminé en position ε.

Il existe plus de 100 acides α-aminés présents dans la nature, certains ont été découverts sur des météorites, notamment les chondrites carbonées. 22 acides aminés sont représentés dans le code génétique animal.

Dans la cellule, les acides aminés peuvent exister à l'état libre ou de biopolymères (peptides ou protéines). On peut ainsi distinguer différentes catégories d’acides aminés :

  • Certains acides aminés sont retrouvés dans les protéines, et sont capables de participer in vivo à la synthèse de ces protéines. Ce sont donc à la fois des constituants et des précurseurs des protéines.
  • Certains acides aminés sont retrouvés dans les protéines uniquement après leur biosynthèse (car ils ne se forment qu'après incorporation d’un autre acide aminé dans la molécule protéique).
  • Certains acides aminés n'existent qu'à l'état libre. Bien qu'il existe de nombreux acides aminés dans la nature, l'hydrolyse des protéines ou peptides naturels conduit à 20 acides aminés.

Ces acides aminés sont les « maillons » qui constituent les protéines. Celles-ci sont comparables à des « colliers » constitués de cent à plusieurs milliers de ces « perles », reliées de manière covalente au moyen de fonctions amine et carboxylique (liaison peptidique). L'enchaînement des acides aminés constitue la structure primaire des protéines. Toutefois, ces dernières tirent leur propriétés de leur structure tertiaire, ou repliement spatial. Si le nombre d'acides aminés est inférieur à 20, on parle de peptide, et de 20 à 100 de polypeptide.

Sommaire

Structure générale

Structure commune à tous les acides aminés (dans la proline, le radical R se branche sur l'amine et forme un cycle)

Les acides aminés naturels sont essentiellement des acides α-aminés répondant à la structure générale :

Le complexe ci-contre sans R est appelé radical ou chaîne principale, il est commun à tous les acides aminés. R représente une chaîne latérale spécifique à chaque acide aminé. Les acides aminés sont en général classés d'après les propriétés de la chaîne latérale en cinq groupes : acide, basique, neutre, hydrophile (polaire) ou hydrophobe (apolaire).

Isomérie

Ces deux molécules d'alanine sont l'image l'une de l'autre dans un miroir et ne sont pas identiques car non superposables.

A part la glycine, où R = H, les acides aminés existent sous la forme de deux énantiomères, traditionnellement appelés D et L, selon que le groupe (-NH2) se trouve respectivement à gauche ou à droite dans la projection de Fischer. En l'occurrence, comme le substituant R a toujours un atome de carbone en position 1, les acides aminés L naturels ont une configuration absolue S tandis que les D sont R.

Ces énantiomères sont optiquement actifs : chaque isomère dévie la lumière plane polarisée et est dextrogyre (+) ou lévogyre (-) suivant que la rotation du plan de polarisation de la lumière suit un sens horaire ou antihoraire. Il n'y a pas de corrélation entre le sens de rotation du plan de polarisation (ou pouvoir rotatoire) et la configuration de l'acide aminé : ainsi la L-alanine est lévogyre et se note L(-)-alanine. Par convention, il y a correspondance entre la représentation des oses et celle des acides aminés.

Les acides aminés L représentent la quasi totalité des acides aminés qui se trouvent dans les protéines. En effet, des enzymes dégradent les acides aminés dextrogyres qui pourraient être fatals, sauf dans certaines régions bien spécifiques (Ex: MP).[1] Certains de ces acides aminés, comme la thréonine, possèdent un 2e carbone asymétrique. Dans ce cas, le composé naturel est appelé L, les 2 autres stéréoisomères dont les positions relatives des substituants sont différentes sont appelés "allo". Ceux-ci ne sont pas présents dans les protéines. Les acides aminés D se rencontrent dans certaines protéines produites par des organismes exotiques au fond des océans, comme certains mollusques. Ce sont également des composants abondants des parois cellulaires des bactéries.

Propriétés générales

Solubilité

Diagramme de Venn des propriétés des acides aminés

La plupart des acides aminés subissent facilement la solvatation par les solvants polaires tels que l'eau, ou l'alcool (particulièrement proline et hydroxyproline) dans lesquels ils sont solubles. D'autre part, les acides α-aminés sont solubles, mais à moindre degré dans les solvants non polaires. Il est important de retenir que cette solubilité est largement dépendante des propriétés de la chaîne latérale: la solubilité diminue avec le nombre d'atomes de carbone du radical, mais inversement augmente si ce radical R est porteur de fonctions polaires (NH2, COOH) ou hydrophiles (OH). Ex de solubilité : La tyrosine, par son noyau aromatique, est peu soluble dans l'eau : 0,04 %. De même, la cystéine, la leucine.

Propriétés ioniques

Les acides aminés contiennent un groupement carboxyle -COOH acide et un groupement amino -NH2 basique. En solution, ces groupements existent sous deux formes, l'une chargée, l'autre neutre :

R-COOH ; R-COO- + H+

R-NH3+ ; R-NH2 + H+

Les acides aminés sont appelés pour cette structure diionique amphotères. L'ionisation varie avec le pH : les acides aminés existent, en solution aqueuse, sous 3 formes possibles :

a) En milieu acide (pH<pHi): La fonction amine s'ionise en captant un proton et la dissociation du carboxyle est inhibée. L'acide aminé se trouve sous forme de cation.

b) En milieu basique (pH>pHi): La fonction acide s'ionise en libérant un proton, la base du milieu bloque l'ionisation du groupement amino. L'acide aminé se trouve sous forme d'anion.

c) Le pH pour lequel les 2 dissociations s'effectuent est appelé point isoélectrique : ou pHi. À ce pH, on a un ion dipolaire ou zwitterion de charge nette nulle, donc ne migrant pas dans un champ électrique.


De part et d'autre du pHi, on définit des pH qui correspondent à une demi dissociation de COOH et de NH3+, ce sont les pKs. Il existe donc 2 pK :

  • le pK de COOH : environ 2 - 3
  • le pK de NH3+ : environ 10

Le point (ou pH) isoélectrique ou isoionique est égal à la demi somme des pKs. Le radical R, lorsqu'il renferme un groupe ionisable, participe à la valeur du point isoélectrique. Un pK supplémentaire apparaît alors. Par exemple pour l'histidine :

  1. pK1 acide
  2. pK2 demi dissociation du groupe imidazole
  3. pK3 amine

Absorption de la lumière

Les solutions d'acides aminés sont incolores. Les acides aminés aromatiques absorbent dans l’UV entre 260 et 280 nm. Au-dessus de 260 nm, la plus grande partie de l'absorption ultraviolette des protéines provient de leur teneur en tryptophane et parfois en tyrosine.

Propriétés du groupe carboxyle

1. Amidation

Le carboxyle peut former des amides avec les amines.

R - COOH + R'NH_2 \Leftrightarrow R - CO - NHR' + H_2O

Asparagine et glutamine sont deux exemples de dérivés physiologiques formés suivant cette réaction. L'amidation peut être obtenue in vitro en utilisant des carbodiimides (R1-N=C=N-R2). Le groupe carboxyle est dans une première étape activé par la carbodiimide, puis le dérivé activé ainsi formé réagit avec l'amine.

2. Décarboxylation

Chimique ou enzymatique par une décarboxylase. Décarboxylation sous forme de CO2. Les décarboxylases sont spécifiques de chaque acide aminé. La décarboxylation est importante en biochimie car elle aboutit aux « amines biologiques » correspondantes très actives :

Exemples : Histidine décarboxylée en histamine (choc, allergie) ; 5OH tryptophane décarboxylée en sérotonine (hypertension).

Propriétés du groupement amino

Ce sont des propriétés générales d'amines primaires. Deux types de groupes aminos peuvent être distingués: les amines en alpha et l'amine en epsilon de la chaîne latérale de la lysine dont le pK est légèrement plus basique (>8). La différence des valeurs de pK peut être utilisée pour des modifications sélectives, en contrôlant le pH du milieu réactionnel.

Acétylation

L'acétylation des groupements aminos des acides aminés par l'anhydride acétique réduit leurs charges positives et change leurs interactions avec les composants de l'environnement.


Réaction avec les aldéhydes

Avec les aldéhydes aliphatiques : il se forme le dérivé diméthylol de l'acide aminé. Avec les aldéhydes aromatiques, on obtient des bases de Schiff.

Réaction d'un acide aminé avec un aldéhyde aromatique.

Une réaction du même type peut se produire in vivo entre acides aminés et oligosaccharides (réaction de glycation des protéines avec les résidus d'acides aminés ayant une fonction amine libre). Dans les enchainements saccharidiques, le sucre réducteur terminal existe de façon prédominante sous forme cyclique, avec seulement des traces sous forme ouverte. Une base de Schiff peut se former avec cette forme minoritaire, déplaçant ainsi l'équilibre entre les deux formes vers la forme ouverte.

In vitro, cette réaction avec les saccharides est généralement réalisée en présence de cyanoborohydrure de sodium (NaCNBH3). La base de Schiff formée est ainsi rapidement réduite par les anions cyanoborohydrides en amine secondaire plus stable.

Arylation

La substitution d'un H de la fonction NH2 par un groupement aryle (aromatique) conduit à une fonction amine secondaire. Par exemple avec le dinitro-fluoro-benzène (réactif de Sanger) il se forme un dinitrophényl-acide aminé coloré, donc dosable. Cette réaction peut se produire lorsque l'acide aminé est incorporé dans une protéine. Si l'on hydrolyse une protéine on libère des acides aminés et des DNP acides aminés correspondant aux acides aminés dont les groupes NH2 sont libres dans la protéine (terminaux).
Cette réaction a permis à Frederick Sanger (en 1953) d'établir la première structure primaire d'une protéine (l'insuline).

Carbamylation

Représentation plane du PITC

Elle a lieu avec les isocyanates, en particulier le phénylisothiocyanate (PITC).

Le PITC est particulièrement utilisé pour déterminer l'enchaînement des acides aminés dans les chaînes peptidiques. Le phénylthiocarbamyl-aminoacide (PTC-AA) résultant est un composé caractéristique de chaque acide aminé (nature du groupement R). Il est très stable et détectable dans l'ultraviolet (245 nm).

Réactions avec des esters de N-hydroxysuccinimide et de para-nitrophényl

Ces réactions permettent le greffage d'un groupement R sur le -NH2 d'un acide aminé, avec élimination du groupement réactif: c'est l'hydroxysubstitution

Hydroxysubstitutions d'un ester de N-hydroxysuccinimide et d'un ester de para-nitrophényl avec une acide aminé

Ces réactions sont utilisées pour la synthèse de dérivés d'acides aminés ou de protéines "marquées" sur leurs fonctions amines libres (dérivés fluorescents, biotinylation par la biotine-N-hydroxysuccinimide, ...); pour la synthèse de supports chromatographiques par greffage d'acides aminés ou de protéines, ...

Propriétés dues à la présence simultanée du -COOH et du -NH2

Formation de complexes métalliques (chélation)

Ces chélates stables sont utilisés pour effectuer des réactions chimiques au niveau de R, en synthèse.

Décarboxylation et désamination oxydatives. Réaction avec la ninhydrine

Certains oxydants attaquent l'acide aminé et réalisent une désamination associée à une décarboxylation. Au cours de la réaction il y a production de CO2, de NH3 et d'un aldéhyde ayant un atome de carbone de moins que l'acide aminé dont il provient.


\rm{
  \begin{array}{rl}
R-&CH-\color{Red}COOH\\
&|\\
&\color{Red}NH_2
  \end{array}
\xrightarrow{oxydant} R-CHO + NH_3 + CO_2
}

Les oxydants sont variés : eau oxygénée, hypochlorite etc. Pour rendre cette réaction quantitative, on peut doser CO2 par alcalimétrie ou NH3 par colorimétrie. L'oxydant le plus utilisé est la ninhydrine (voir la page correspondante).

Lorsqu'un acide aminé en solution est chauffé en présence de ninhydrine en excès, il conduit à un chromophore avec un maximum d'absorption à 570 nm (bleu-violet). L'intensité de la coloration est à la base d'une méthode quantitative pour doser les acides aminés.La réaction s'effectue en 3 étapes. La 1re correspond à l'action d'une première molécule de ninhydrine sur l'acide aminé conduisant à un iminoacide et à une molécule de ninhydrine réduite. La 2e correspond à l'action d'une 2e molécule de ninhydrine sur l'iminoacide pour donner un aldéhyde. Cette 2e molécule se condense finalement avec la molécule de ninhydrine réduite pour former le chromophore.

La coloration n'est pas spécifique des acides aminés. Elle se produit avec d'autres composés ayant des groupements aminos libres : glucosamine, peptides et protéines. Cette méthode colorimétrique est une bonne technique pour le dosage d'un acide aminé pur, mais elle est moins valable pour un dosage global car les acides aminés réagissent en donnant des colorations d'intensité variable. Les iminoacides donnent avec la ninhydrine, une coloration jaune.

Métabolisme

Du point de vue métabolique, on distingue les acides aminés indispensables pour l’homme des autres : ce sont des acides aminés qui ne peuvent être synthétisés dans les cellules humaines et qui doivent donc être apportées par l’alimentation.

Article détaillé : Acide aminé essentiel.

Lorsque les protéines se décomposent dans l'intestin, les acides aminés sont "libérés" du "collier". Ainsi, ils peuvent pénétrer la paroi intestinale. Ils se mélangent par la suite à d'autres acides aminés (notamment ceux provenant des protéines corporelles dégradées) pour former le "pool des acides aminés". De ce "pool" sont choisis les acides aminés dont l'organisme a besoin pour synthétiser les protéines qui lui manquent. Une fois choisis, ils sont liés dans le ribosome des cellules qui, eux, déterminent l'ordre des différentes "perles" à partir de l'information détenue dans l'ADN. D'autres acides aminés du "pool" sont aussi utilisés pour produire du glucose et des acides gras. Le processus par lequel l'organisme synthétise du glucose à partir des acides aminés s'appelle la "néoglucogénèse". Il consiste tout d'abord en la suppression du groupe amino (la partie NH2) grâce à une réaction impliquant de la pyridoxine (vitamine B6). Le groupe amino, qui est maintenant sous forme d'ammoniac (NH3) est tout de suite transformé en urée par le foie car cette substance est toxique. Le foie transforme ensuite le restant du groupe (appelé chaîne carbonée) en glucose ou en acides gras (qui sont les éléments de bases des lipides), ou aucun. Cela dépend si la chaîne carbonée est glucogénique (transformable en glucose) ou cétogénique (transformable en acides gras). Cette capacité est importante dans les cas d'une glycémie trop faible.

Liste des principaux acides aminés

Liste des 22 acides aminés représentés dans le code génétique

Nom Code
à 1 lettre
Code
à 3 lettres
Masse molaire
(g.mol-1)
pI pKa1(-COOH) pKa2 (-NH2) pKaR (-R) Abondance relative[2]
Alanine A Ala 89.09 6.11 2.35 9.87 7.86
Arginine R Arg 174.20 10.76 1.82 8.99 12.48 5.39
Asparagine N Asn 132.12 5.41 2.14 8.72 4.15
Aspartate D Asp 133.10 2.85 1.99 9.90 3.90 5.34
Cystéine C Cys 121.16 5.05 1.92 10.70 8.18 1.51
Glutamate E Glu 147.13 3.15 2.10 9.47 4.07 6.66
Glutamine Q Gln 146.15 5.65 2.17 9.13 3.95
Glycine G Gly 75.07 6.06 2.35 9.78 6.94
Histidine H His 155.16 7.60 1.80 9.33 6.04 2.29
Isoleucine I Ile 131.17 6.05 2.32 9.76 5.91
Leucine L Leu 131.17 6.01 2.33 9.74 9.64
Lysine K Lys 146.19 9.60 2.16 9.06 10.54 5.93
Méthionine M Met 149.21 5.74 2.13 9.28 2.37
Phénylalanine F Phe 165.19 5.49 2.20 9.31 3.97
Proline P Pro 115.13 6.30 1.95 10.64 4.81
Pyrrolysine O Pyl
Sélénocystéine U Sec 168.053 5.2
Sérine S Ser 105.09 5.68 2.19 9.21 6.83
Thréonine T Thr 119.12 5.60 2.09 9.10 5.41
Tryptophane W Trp 204.23 5.89 2.46 9.41 1.14
Tyrosine Y Tyr 181.19 5.64 2.20 9.21 10.46 3.04
Valine V Val 117.15 6.00 2.39 9.74 6.73

Structure des 20 acides aminés standards représentés dans le code génétique


Présence et fonctions en biochimie

Acides aminés standards

La structure primaire d'une protéine est une chaine d'acides aminés

Les acides aminés sont les unités de base de construction des protéines. Ils forment soit des chaînes courtes d'acides aminés appelés peptides (si la chaîne est inférieure à 50 acides aminés) soit des chaînes longues appelées polypeptides ou des protéines (si la chaîne est supérieure à 50 acides aminés). Ces polymères sont linéaires et non ramifiés. Le processus de fabrication des protéines est appelé traduction et se fait par ajouts successifs d'acides aminés à une protéine en cours de construction par une chaîne de ribozymes que l'on appelle un ribosome[3]. L'ordre dans lequel les acides aminés sont ajoutés est déterminé par le code génétique de l'ARNm qui est une copie d'ARN de l'un des gènes de l'organisme. Vingt acides aminés sont codés par le code génétique standard et sont appelés acides aminés standards.

Notes et références

  1. Uwe Meierhenrich, Amino acids and the asymmetry of life, Springer-Verlag, 2008. ISBN 978-3-540-76885-2
  2. Swiss-Prot
  3. Rodnina MV, Beringer M, Wintermeyer W, How ribosomes make peptide bonds, vol. 32, 2007 

Voir aussi

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Voir « acide aminé » sur le Wiktionnaire.

Liens externes


Acide aminé

Ala | Arg | Asn | Asp | Cys | Glu | Gln | Gly | His | Ile | Leu | Lys | Met | Phe | Pro | Ser | Thr | Trp | Tyr | Val
Acide aminé essentiel | Protéine | Peptide | Code génétique


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