Bactériorhodopsine
001 Glu Ala Gln Ile Thr Gly Arg Pro Glu Trp
011 Ile Trp Leu Ala Leu Gly Thr Ala Leu Met
021 Gly Leu Gly Thr Leu Tyr Phe Leu Val Lys
031 Gly Met Gly Val Ser Asp Pro Asp Ala Lys
041 Lys Phe Tyr Ala Ile Thr Thr Leu Val Pro
051 Ala Ile Ala Phe Thr Met Tyr Leu Ser Met
061 Leu Leu Gly Tyr Gly Leu Thr Met Val Pro
071 Phe Gly Gly Glu Gln Asn Pro Ile Tyr Trp
081 Ala Arg Tyr Ala Asp Trp Leu Phe Thr Thr
091 Pro Leu Leu Leu Leu Asp Leu Ala Leu Leu
101 Val Asp Ala Asp Gln Gly Thr Ile Leu Ala
111 Leu Val Gly Ala Asx Gly Ile Met Ile Gly
121 Thr Gly Leu Val Gly Ala Leu Thr Lys Val
131 Tyr Ser Tyr Arg Phe Val Trp Trp Ala Ile
141 Ser Thr Ala Ala Met Leu Tyr Ile Leu Tyr
151 Val Leu Phe Phe Gly Phe Thr Ser Lys Ala
161 Glx Ser Met Arg Pro Glu Val Ala Ser Thr
171 Phe Lys Val Leu Arg Asn Val Thr Val Val
181 Leu Trp Ser Ala Tyr Pro Val Val Trp Leu
191 Ile Gly Ser Glu Gly Ala Gly Ile Val Pro
201 Leu Asn Ile Glu Thr Leu Leu Phe Met Val
211 Leu Asp Val Ser Ala Lys Val Gly Phe Gly
221 Leu Ile Leu Leu Arg Ser Arg Ala Ile Phe
231 Gly Glu Ala Glu Ala Pro Glu Pro Ser Ala
241 Gly Asp Gly Ala Ala Ala Thr Ser    
Séquence peptidique de la bactériorhodopsine[1].

La bactériorhodopsine est une petite protéine de 248 acides aminés qu'on trouve chez certaines archées, notamment les halobactéries, où elle fonctionne comme une pompe à protons utilisant l'énergie lumineuse pour générer un gradient de protons à travers la membrane cellulaire. Elle se présente sous forme d'un homotrimère à symétrie cylindrique, chacune des trois unités identiques ayant une structure en sept hélices α transmembranaires — structure dite opsine — emprisonnant un chromophore, ici une molécule de rétinal liée au résidu lysine 216 par une base de Schiff protonée.

On trouve cette protéine notamment dans la membrane pourpre de l'archée halophile Halobacterium salinarum.

Sommaire

Fonctionnement biologique

La molécule se comporte globalement comme une pompe à protons générant une différence de pH entre la zone extra-cellulaire et l'intérieur de la cellule, ce gradient de protons permettant à son tour de produire de l'ATP.

Le pompage des protons hors de la cellule est actionné par les changements conformationnels de la bactériorhodopsine induits par l'alternance entre la forme 13-cis, 15-syn excitée et la forme all-trans, 15-anti à l'état fondamental du rétinal :

BacteriorhodopsinKonf.svg

Le mécanisme du pompage peut être résumé de la façon suivante :

  1. État L : l'excitation de la bactériorhodopsine par un photon — maximum d'absorption à 568 nm — déclenche directement le passage de la forme all-trans protonée à la forme 13-cis protonée du rétinal.
  2. État M : le rétinal 13-cis transfère le proton de sa base de Schiff au résidu aspartate 85.
  3. État N : le rétinal 13-cis reprotone sa base de Schiff à partir du résidu aspartate 96, ce dernier tirant son proton de l'intérieur de la cellule. Dans le même temps, le proton stationnant sur le résidu aspartate 85 est expulsé vers l'extérieur de la cellule en direction du résidu arginine 82 à travers un réseau de molécules d'eau maintenues ensemble par des liaisons hydrogène.

Le rétinal reprotoné retrouve sa configuration all-trans et la protéine, dont les charges électriques internes se sont rééquilibrées, reprend sa conformation initiale. Chacun de ces photocycles dure in vivo de 10 à 20 ms.

La bactériorhodopsine, une mémoire de données opto-biologique.

Utilisation nano-informatique

La simplicité de la bactériorhodopsine en a fait un modèle pour l'étude de la bioénergétique et pour le transport membranaire. Elle intéresse aussi l'industrie du stockage de données, dans la mesure où elle pourrait servir d'unité de stockage extrêmement miniaturisée pilotable par des impulsions lumineuses (à raison d'un bit par molécule, un disque de 12 centimètres de diamètre pourrait contenir de 20 à 50 To). L'emploi de la bactériorhodopsine constitue l'une des premières applications de l'électronique moléculaire organique, une discipline émergente de la nano-informatique.

Notes et références

  1. (en) H. Gobind Khorana, Gerhard E. Gerber, Walter C. Herlihy, Christopher P. Gray, Robert J. Anderedd, Kayoro Nihei et Klaus Biemann, Amino acid sequence of bacteriorhodopsin, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, Vol. 76, No. 10, pp. 5046-5050, Octobre 1979.

Voir aussi

Liens externes

Bibliographie


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