Trypsine


Trypsine
Trypsine

Structure cristallographique de la trypsine
Structure cristallographique de la trypsine

Caractéristiques générales
Autres noms ou symbole α-trypsine ; β-trypsine ; cocoonase ; parenzyme ; parenzymol ; tryptar ; trypure ; pseudotrypsine ; tryptase ; tripcellim ; récepteur spermique-hydrolase
Fonction sérine-protéase
Symbole PRSS1, PRSS2, PRSS3
Homo sapiens
Chromosome et locus 7q32qter
Poids moléculaire 62 529 kD (isoforme A)
Autre symbole TRY1
Numéro CAS 9002-07-7
Entrez 5644
HUGO 9475
OMIM 276000
RefSeq NM_002769
UniProt P07477
Nomenclature EC 3.4.21.4
Homo sapiens
Chromosome et locus 7q35
Poids moléculaire 28 161 kD (isoforme B)
Autre symbole TRY2
Entrez 5645
HUGO 9483
OMIM 601564
RefSeq NM_002770
UniProt P07478
Homo sapiens
Chromosome et locus 9p13
Poids moléculaire 26 727 kD (isoforme C)
Autre symbole TRY3
Entrez 5646
HUGO 9486
RefSeq NM_002771
UniProt P35030


La trypsine (EC 3.4.21.4) est une enzyme digestive du suc pancréatique qui a pour rôle de digérer les protéines.

Sommaire

Synthèse

Elle est synthétisée par le pancréas sous forme de trypsinogène (proenzyme inactive), puis stockée dans les vésicules enzymatiques des cellules acineuses d'où elle est excrétée au moment de la digestion. L'activation du trypsinogène en trypsine est le résultat de l'hydrolyse d'un propeptide sous l'action de l'entérokinase ou par un effet d'autoactivation de la trypsine par elle-même. La cholecystokinine-pancréozymine active la sécrétion des enzymes (donc de la trypsine) dans le suc pancréatique.

Activité enzymatique

La trypsine est une endoprotéase qui hydrolyse les liaisons peptidiques dans lesquelles un acide aminé basique (Lys-|-Xaa ou Arg-|-Xaa) engage sa fonction acide. Elle coupe en C-terminal de ces acides aminés. En d'autres mots, elle transforme les chaînes polypeptides en chaînes protéiques plus courtes pour permettre la digestion. Stable à pH acide (<7), elle est inactivée et digérée en quelques heures à pH neutre (=7) dans l'intestin.

La trypsine participe à l'activation d'autres enzymes comme l'alpha-chymotrypsine par coupure hydrolytique de la chaîne polypeptidique du chymotrypsinogène.

Cette enzyme sert également lors de la 2ème semaine du développement embryonnaire humain. Elle est sécrétée par le trophoblaste afin de digérer la zone pellucide entourant le blastocyste. Ce phénomène s'appelle l'éclosion.

Pathologies associées

Dans la pancréatite et la mucoviscidose, la trypsine étant mal évacuée, elle est la principale cause de la réaction inflammatoire du pancréas.

Utilisation

La trypsine se retrouve chez la plupart des animaux. cette enzyme est très utilisée pour des approches de recherche en protéomique, spécialement pour la caractérisation et séquençage de protéines.

Elle est également utilisée en spectrométrie de masse particulièrement en protéomique ainsi qu'en imagerie.

La trypsine est utilisée en culture cellulaire pour détacher des cellules cultivées en flasque de culture ou en boîte de Pétri lorsque ces cellules sont adhérentes. Les cellules se retrouvent alors en suspension. L'action de la trypsine est inhibée par un ajout de sérum de veau fœtal. L'adhésion cellulaire peut alors reprendre, éventuellement dans le nouveau récipient. Ce traitement est quotidiennement utilisé en biologie cellulaire pour amplifier les cultures cellulaires (en passant à une flasque de culture plus grande ou en multipliant les flasques) ou pour compter les cellules via un compteur de cellules (FACS, pour "Fluorescence-Activated Cell Sorting").

La trypsine est également utilisée en immuno-hématologie pour la recherche des anticorps irréguliers ou encore lors de l'établissement d'un caryotype : elle permet, en collaboration avec le Giemsa, l'apparition de bandes G sur l'ADN et donc l'identification précise des chromosomes. Une anomalie chromosomique peut être ainsi détectée.

Séquence de la trypsine humaine

L'isoforme A contient 304 acides aminés.

        10         20         30         40         50         60 
MCGPDDRCPA RWPGPGRAVK CGKGLAAARP GRVERGGAQR GGAGLELHPL LGGRTWRAAR 

        70         80         90        100        110        120 
DADGCEALGT VAVPFDDDDK IVGGYTCEEN SLPYQVSLNS GSHFCGGSLI SEQWVVSAAH 

       130        140        150        160        170        180 
CYKTRIQVRL GEHNIKVLEG NEQFINAAKI IRHPKYNRDT LDNDIMLIKL SSPAVINARV 

       190        200        210        220        230        240 
STISLPTTPP AAGTECLISG WGNTLSFGAD YPDELKCLDA PVLTQAECKA SYPGKITNSM 

       250        260        270        280        290        300 
FCVGFLEGGK DSCQRDSGGP VVCNGQLQGV VSWGHGCAWK NRPGVYTKVY NYVDWIKDTI 


AANS

L'isoforme B contient 260 acides aminés.

        10         20         30         40         50         60 
MELHPLLGGR TWRAARDADG CEALGTVAVP FDDDDKIVGG YTCEENSLPY QVSLNSGSHF 

        70         80         90        100        110        120 
CGGSLISEQW VVSAAHCYKT RIQVRLGEHN IKVLEGNEQF INAAKIIRHP KYNRDTLDND 

       130        140        150        160        170        180 
IMLIKLSSPA VINARVSTIS LPTTPPAAGT ECLISGWGNT LSFGADYPDE LKCLDAPVLT 

       190        200        210        220        230        240 
QAECKASYPG KITNSMFCVG FLEGGKDSCQ RDSGGPVVCN GQLQGVVSWG HGCAWKNRPG 

       250        260
VYTKVYNYVD WIKDTIAANS

L'isoforme C contient 247 acides aminés.

        10         20         30         40         50         60 
MNPFLILAFV GAAVAVPFDD DDKIVGGYTC EENSLPYQVS LNSGSHFCGG SLISEQWVVS 

        70         80         90        100        110        120 
AAHCYKTRIQ VRLGEHNIKV LEGNEQFINA AKIIRHPKYN RDTLDNDIML IKLSSPAVIN 

       130        140        150        160        170        180 
ARVSTISLPT TPPAAGTECL ISGWGNTLSF GADYPDELKC LDAPVLTQAE CKASYPGKIT 

       190        200        210        220        230        240 
NSMFCVGFLE GGKDSCQRDS GGPVVCNGQL QGVVSWGHGC AWKNRPGVYT KVYNYVDWIK 


DTIAANS

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Contenu soumis à la licence CC-BY-SA. Source : Article Trypsine de Wikipédia en français (auteurs)

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