Phénylalanine ammonia-lyase

Phénylalanine ammonia-lyase   N° EC   EC 4.3.1.24   N° CAS   9024-28-6   Bases de données   IntEnz   Vue IntEnz   BRENDA   Entrée BRENDA   IUBMB   4.3.1.24 à l'IUBMB   KEGG   Entrée KEGG   MetaCyc   Voie métabolique   PRIAM   Profil   PDB   Structures   GO   AmiGO / EGO

La Phénylalanine ammonia-lyase (PAL), EC 4.3.1.24, est une enzyme de type lyase présente dans les plantes et les champignons. La PAL catalyse la réaction qui transforme l'acide aminé phénylalanine en acide cinnamique, avec libération d'ammoniac (NH₃).

L-phenylalanine $\begin{smallmatrix}\rightleftharpoons\end{smallmatrix}$ acide cinnamique + NH₃

Cette réaction est la première étape de la synthèse de produits phytochimiques appelés phénylpropanoïdes.

La PAL appartient à la famille des lyases, plus spécifiquement à la famille des enzymes catalysant les réaction de rupture de liaison carbon-azote (EC 4.3). La PAL participe à 5 voies métaboliques : métabolisme de la tyrosine, métabolisme de la phénylalanine, cycle de l'azote, biosynthèse des phénylpropanoïdes et biosynthèse des alcaloïdes II.

Structure

L'enzyme est codée par trois ou quatre gènes, il existe donc dans de nombreuses plantes plusieurs isoformes paralogues. À la date de 2007, 5 structures ont été identifiées pour cette classe d'enzyme, avec les codes PDB 1T6J, 1T6P, 1W27, 1Y2M,, et 2NYF.